Элонгация, образование пептидной связи (реакция транспептидации). Транслокация. Транслоказа. Терминация. Роль белковых факторов на каждой из стадий трансляции

По завершении инициации рибосома располагается на мРНК таким образом, что в Р-центре находится инициирующий кодон AUG с присоединённой к нему Мет-тРНКшМет, а в А- центре - триплет, кодирующий включение первой аминокислоты синтезируемого белка. Далее начинается самый продолжительный этап белкового синтеза - элонгация, в ходе которого рибосома с помощью аа-тРНК последовательно "читает" мРНК в виде триплетов нуклеоти-дов, следующих за инициирующим кодоном в направлении от 5" к 3"-концу, наращивая полипептидную цепочку за счёт последовательного присоединения аминокислот.

Включение каждой аминокислоты в белок происходит в 3 стадии, в ходе которых: 1)аа-тРНК каждой входящей в белок аминокислоты связывается с А-центром рибосомы; 2)пептид от пептидил-тРНК, находящейся в Р-центре, присоединяется к б-NH2-гpyппe аминоацильного остатка аа-тРНК А-центра с образованием новой пептидной связи; 3)удлинённая на один аминокислотный остаток пептидил-тРНК перемещается из А-центра в Р-центр в результате транслокации рибосомы.

Связывание аминоацил-тРНК в А-центре. Кодон мРНК, располагающийся в А-центре рядом с инициирующим кодоном, определяет природу аа1тРНКaa1, которая будет включена в А-центр. аа1тРНКaa1 взаимодействует с рибосомой в виде тройного комплекса, состоящего из фактора элонгации EF-1, аа1тРНКaa1 и ГТФ. Комплекс эффективно взаимодействует с рибосомой лишь в том случае, если антикодон аа-тРНКaa1 комплементарен и антипараллелен ко-дону мРНК в А-центре. Включение аа-тРНКaa1 в рибосому происходит за счёт энергии гидролиза ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата. Образование пептидной связи происходит сразу же после отщепления комплекса EF-1 и ГДФ от рибосомы. Эта стадия процесса получила название реакции транспептидации

В ходе этой реакции остаток метионина Мет-тРНКIМет связывается с a-аминогруппой первой аминокислоты, присоединённой к тРНКaa1 и расположенной в А-центре, образуется первая пептидная связь.

Транслокация - третья стадия элонгации. К рибосоме присоединяется фактор элонгации EF-2 и за счёт энергии ГТФ продвигает рибосому по мРНК на один кодон к 3"-концу. В результате дипептидил-тРНК, которая не меняет своего положения относительно мРНК, из А-центра перемещается в Р-центр. Свободная от метионина тРНКiМет покидает рибосому, а в область А-центра попадает следующий кодон.

По завершении третьей стадии элонгации рибосома в Р-центре имеет дипептидил-тРНК, а в А-центр попадает триплет, кодирующий включение в полипептидную цепь второй аминокислоты. Начинается следующий цикл стадии элонгации, в ходе которого на рибосоме снова проходят вышеописанные события. Повторение таких циклов по числу смысловых кодонов мРНК завершает весь этап элонгации.

Терминация трансляции наступает в том случае, когда в А-центр рибосомы попадает один из стоп-кодонов: UAG, UAA или UGA. Для стоп-кодонов нет соответствующих тРНК. Вместо этого к рибосоме присоединяются 2 белковых высвобождающих фактора RF или фактора терминации. Один из них с помощью пептидилтрансферазного центра катализирует гидролитическое отщепление синтезированного пептида от тРНК. Другой за счёт энергии гидролиза ГТФ вызывает диссоциацию рибосомы на субъединицы

Таким образом, матричная природа процесса трансляции проявляется в том, что последовательность поступления аминоацил-тРНК в рибосому для синтеза белка строго детерминирована мРНК, т.е. порядок расположения кодонов вдоль цепи мРНК однозначно задаёт структуру синтезируемого белка. Рибосома сканирует цепь мРНК в виде триплетов и последовательно отбирает из окружающей среды "нужные" аа-тРНК, освобождая в ходе элонгации деацилированные тРНК.

Малая и большая субъединицы рибосомы в процессе трансляции выполняют разные функции: малая субъединица присоединяет мРНК и декодирует информацию с помощью тРНК и механизма транслокации, а большая субъединица ответственна за образование пептидных связей.

Для перевода информации, записанной в виде последовательности нуклеотидов, на язык аминокислотной последовательности белка существует генетический код. Каждой аминокислоте соответствует три соседних нуклеотида (триплет, кодон ). Почти каждая из 20 протеиногенных аминокислот кодируется несколькими триплетами, т.е. генетический код вырожден . Генетический код универсален ; за редким исключением, у всех организмов одни и те же аминокислоты кодируются одинаковыми триплетами.

Для того, чтобы аминокислота использовалась рибосомами для синтеза белка, она должна быть присоединена к молекуле транспортной РНК (тРНК). Присоединение катализирует фермент аминоацил-тРНК-синтетаза. Аминокислота может присоединяться только к своей специфичной тРНК. Молекула тРНК имеет небольшие размеры (74-95 н.о.), образует характерную вторичную структуру в виде «клеверного листа» за счет внутрикомплементарных взаимодействий. Особый участок молекулы тРНК содержит антикодон – триплет, соответствующий акцептируемой аминокислоте и комплементарный кодону мРНК для этой аминокислоты (рис. 27). Молекула аминокислоты присоединяется к 3’-акцепторному концу своей молекулы тРНК с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы. То есть благодаря структуре молекулы тРНК каждая аминокислота приводится в соответствие определенному триплету. Таким образом, именно молекула тРНК является тем «переводчиком», который «расшифровывает» генетический код, переводя его в аминокислотную последовательность.

Рис. 27. Структура молекулы тРНК

Синтез белка происходит на рибосомах. Рибосома представляет собой сложный нуклеопротеидный комплекс, состоит из двух субъединиц, малой и большой.

Процесс синтеза белка включает три стадии: инициацию, элонгацию и терминацию. Рибосома связывается с мРНК и движется по ней до инициаторного кодона, с которого непосредственно начинается синтез белка. Инициаторным кодоном чаще всего служит AУГ-кодон (реже ГУГ или УУГ). Синтез полипептидной цепочки начинается с аминокислоты метионина. В инициации трансляции также принимает участие ряд белковых факторов и молекула ГТФ. После присоединения аминокислоты метионин рибосома движется по матрице, присоединяя последовательно аминокислотные остатки к растущей полипептидной цепочке. Схема элогационного цикла рибосомы, состоящего из процессов связывания, транспептидации и транслокации, представлена на рис. 28. Малая субъединица рибосомы содержит два участка связывания: А (аминоацил-тРНК-связывающий) и Р (пептидил-тРНК-связывающий). В А-участке происходит связывание молекулы тРНК, несущей аминокислоту, в Р-участке находится тРНК, связанная с растущей полипептидной цепочкой. На стадии связывания в А-участок поступает молекула тРНК, несущая аминокислоту, соответствующую кодону мРНК, находящемуся в этом участке. Антикодон тРНК соединяется с этим кодоном по принципу комплементарности. Связывание приводит к ситуации, когда вновь поступившая аминокислота сближается с растущей полипептидной цепочкой, находящейся в Р-участке. При этом большая субъединица рибосомы катализирует реакцию транспептидации (образование пептидной связи). В результате растущая полипептидная цепочка находится в А-участке (присоединена к вновь прибывшей молекуле РНК), чтобы освободить этот участок и поместить в него следующий кодон, происходит реакция транслокации. Свободная тРНК удаляется, а растущий полипептид перемещается в Р-участок. Рибосома переходит как бы в прежнее состояние, но на следующем кодоне матрицы. Трансляция всей молекулы белка представляет повторение таких циклов. В процессе элонгации принимают участие специальные белки, факторы элонгации (EF), и кроме того, процесс элонгации требует энергетических затрат. Для образования одной пептидной связи расходуется две молекулы ГТФ. (Энергия, запасенная в молекуле ГТФ, эквивалентна энергии молекулы АТФ).

Рис. 28. Схема элонгационного цикла рибосомы: А – аминоацил-тРНК-связывающий участок рибосомы, Р – пептидил-тРНК-связывающий участок рибосомы

При продвижении рибосомы освобождается 5¢-конец матрицы и на него может садиться следующая рибосома. Структура, в которой мРНК соединена с многими рибосомами, называется полисомой. Когда рибосома достигает стоп-кодона (УАА, УАГ или УГА), происходит терминация. Для терминации необходимы белковые факторы терминации, этот процесс сопровождается гидролизом ГТФ.

Четырехатомная функциональная группа –C(=O)NH– называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе и , соединяющих между собой остатки . Пептидные связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, являются синтетическими молекулами (полимерами), которые также содержат пептидные связи.

Образование пептидной связи

Образование пептидной связи происходит в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль , замещая гидроксил карбоксильной группы.

Поскольку –OH является плохой уходящей группой, реакция конденсации протекает достаточно тяжело. Обратная реакция – разрушение пептидной связи – называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях, химическое равновесие смещается именно в сторону гидролиза, с образованием свободных аминокислот (либо других мономерных единиц). Пептидная связь метастабильна, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется порядка 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет .

В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Реакция конденсации, в результате которой осуществляется формирование пептидной связи, требует свободной энергии Гиббса . Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, реакция обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождение гидроксильной группы облегчается.

Резонансные формы пептидных связей

В 1930-1940-х годах Лайнус Карл Полинг (Linus Carl Pauling) и Роберт Кори (Robert Brainard Corey) проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось выяснить, что пептидная группа имеет жесткую планарную структуру, в которой шесть атомов лежат в одной плоскости: ^5,-атом углерода и C=O группа первой аминокислоты, и N-H группа и ^5,-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил данный факт существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньшая длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), в сравнении с той же связью у простых аминов (149 пм). Вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислородом и амидным азотом, пептидная связь на 40% имеет двойные свойства.

Резонансные формы типичной пептидной группы. Незаряженная единичная форма (около 60%) показана слева, заряженная двойная форма (около 40%) справа.

В пептидных группах вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие ее частичной двойственности. Вращение возможно только вокруг связей С-С ^5, и N-С ^5, . В результате остов пептида может быть представлен в виде серии полей, разделенных совместными точками вращения (С ^5, атомы). Данная структура ограничивает количество возможных пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу, добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активной, в сравнении с подобными группам (например, эфирами). Данная группа не имеет заряда с точки зрения физиологических значений pH, однако вследствие существования двух резонансных форм, карбонильный кислород несет частично отрицательный заряд, а амидный азот – частично положительный. Таким образом, возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Указанные дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например ^5,-спирали).

Конфигурации пептидной связи

Для планарной пептидной связи возможны две конфигурации:

1. Транс-конфигурация,
2. Цис-конфигурация.

В транс-конфигурации ^5,-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис-конфигурации – с одной и той же. «Транс» – форма пептидных связей значительно более широко распространена (встречаясь в 99,6% случаев), нежели «цис», из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот.

Исключением является аминокислота , если она будет соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин – единственная из протеиногенных аминокислот, содержащих около C ^5, не первоначальную , а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у других аминокислот. У пролина, включенного в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислотах. Поэтому разница между «транс» и «цис» конфигурациями весьма незначительна, ни одна из них не имеет энергетического преимущества.

Возможные конформации

Конформация пептида определяется тремя двугранными углами, отражающими вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: `8, (пси) – вокруг C ^5,1 -С, `9, (омега) – вокруг С-N, и `6, (фи) – вокруг N-С ^5,2 .

Вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так как `9, угол всегда имеет значение около 180 ° у транс-конфигурации, и 0 °, – у значительно более редкой цис-конфигурации.

Поскольку связи N-С ^5,2 и C ^5,1 -С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограниченно, в результате чего пептидные цепи могут принимать самые разнообразные пространственные конформации. Однако возможны далеко не все комбинации двугранных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, именующемся диаграммой Рамахандрана.

Методы определения пептидных связей

Методы определения пептидных связей основаны на том, что пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидную связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO 4) в щелочной среде. Продуктом является комплексное соединение сине-фиолетовой окраски между атомом меди и атомами азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используются его модификации. Одной из таких модификаций является , в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Пептидная связь».

Забавно, что такие сложные молекулы получаются
в результате таких простых реакций ☺!

«Естественный отбор – это, конечно, правильно, но вот рибосома настолько сложна, что я не понимаю, как она могла эволюционировать. Если она, конечно, не возникла сразу, по готовому плану» А. С. Спирин

Биосинтез белков на рибосомах называется трансляцией. Рибосома – большой и очень сложный макромолекулярный комплекс, состоящий из нескольких рибосомных рибонуклеиновых кислот (рРНК) и около 50 белков. Рибосома осуществляет очень важную функцию – образование пептидной связи. Другие биомолекулы, принимающие участие в этом процессе – это матричная РНК (мРНК), в которой закодирована информация о последовательности аминокислот и транспортная РНК (тРНК), которая приносит аминокислоты в рибосому.

Поскольку природа не любит прямых реакций синтеза, предпочитая менее энергоёмкие реакции обмена, процесс образования пептидной связи при биосинтезе белка может быть записан в виде следующей схемы превращений:

А + АТР фермент 1 Б + H 2 P 2 O 7 2– (1)

H 2 P 2 O 7 2– фермент 2 Х (1а)

Б + тРНК фермент 1 В + AMP (2)

В + В1 рибосома Б – В1 + тРНК (3)

А – класс природных соединений, различающихся строением бокового радикала, который не участвует в этих превращениях. Его можно получить, например, по реакции:

R – CH(Hal)–COOH NH3 + H2 O A (4)

ATP – аденозинтрифосфат, «сложное органическое соединение, состоящее из трёх частей: азотистого гетероциклического основания аденина (не участвует в этих превращениях), 5-атомного сахара рибозы и трифосфорной кислоты».

AMP – аденозинмонофосфат.

Вещество Х при реакции с молибдатом аммония образует окрашенные в жёлтый цвет кристаллы.

1 . Что такое Х ? Напишите схему реакции Х с молибденовой жидкостью.

2 . К какому классу соединений относится А ?Напишите общую формулу этого класса соединений в незаряженном виде и водном растворе при нейтральных значениях рН. Подробно изобразите схему реакции (4).

Известно, что РНК состоят из четырёх типов рибонуклеозидмонофосфатов: AMP, GMP, UMP, CMP, (различающихся строением гетероциклического основания, не участвующего в этих превращениях), которые связаны между собой фосфодиэфирными связями между остатками рибозы (см. рисунок справа). Также известно, что в превращениях (1–3) участвует только последний нуклеотид тРНК, и что В1 получается из А1 по схеме, аналогичной получению В из А .

В процессе биосинтеза участвуют сложные молекулы, содержащие большое число разных функциональных групп. Тем не менее, природа устроена таким образом, что все процессы идут практически со 100 % выходом и без побочных реакций.

3 . Какие функциональные группы соединения А , молекулы тРНК и соединения В участвуют в превращениях (1–3), соответственно?

4 . а) Схематично изобразите происходящие превращения, используя структурные формулы веществ (обозначьте буквой R те части молекул, которые не участвуют в перечисленных превращениях), и указывая реагирующие группы. б) Какой класс органических соединений образуется из реагирующих групп на каждой стадии превращений? Выберите из списка: алканы, алкены, альдегиды, амиды, аминокислоты, амины, ангидриды, арены, диены, кетоны, кислоты, нитросоединения, пиримидины, простые эфиры, пурины, сахара, сложные эфиры, спирты, фенолы. Также как и у аминокислот, у белков есть два конца, N-конец, и С-конец. Какой из них удлиняется в процессе биосинтеза белка?

5 . В условии сказано, что гетероциклические основания тРНК не участвуют в перечисленных превращениях. Какую роль они играют в биосинтезе белка?

6 . Молекулярная масса белка пепсиноген составляет 40400 г/моль. Какова длина его мРНК, если средняя молекулярная масса одной аминокислоты 110 г/моль, а средняя длина одного нуклеотида 0,34 нм? Сколько времени требуется клетке на биосинтез этого белка, учитывая, что рибосома прочитывает 20 нуклеотидов в секунду?

Ферменты делятся на 6 классов: оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции), трансферазы (перенос химических групп с молекулы одного вещества на молекулу другого вещества), гидролазы (гидролиз, разрыв химических связей с участием молекулы воды), лиазы (отщепление небольших молекул, например воды или аммиака, с образованием двойных связей), синтазы (образование новой связи с использованием энергии ATP), изомеразы (изомеризация).

7 . К какому классу ферментов относятся фермент 1 и фермент 2? В качестве фермента какого класса выступает в данном случае рибосома?

Трансляция (от лат. translatio — перевод) — термин, обозначающий в биологии такие реакции, в результате которых в рибосомах с использованием в качестве матрицы иРНК осуществляется синтез полипептидной цепи.
В процессе синтеза полипептидная цепь удлиняется в результате последовательного присоединения отдельных аминокислотных остатков. Для того чтобы понять, каким образом осуществляется образование пептидной связи между соответствующими аминокислотами, необходимо рассмотреть структуру рибосом и транспортных РНК (тРНК), участвующих с процессе трансляции.

В состав каждой рибосомы входят 2 субъединицы: большая и малая, которые могут отделяться друг от друга. В состав каждой из этих субъединиц входят рибосомная РНК и белок. Некоторые рибосомные белки являются ферментами, т.е. выполняют каталитические функции. Главная функция малой субъединицы — «расшифровка» генетической информации. Она связывает иРНК и тРНК, несущие аминокислоты. Функция большой субъединицы — образование пептидной связи между аминокислотами, которые принесены в рибосому двумя соседними молекулами тРНК.

Транспортная РНК.

Молекулы транспортных РНК невелики, в их состав входят 70-90 нуклеотидов. Функция тРНК заключается в том, чтобы в ходе процесса синтеза полипептидной цепи переносить на рибосомы определенные аминокислоты, при этом каждая аминокислота переносится соответствующей тРНК. Все молекулы тРНК могут образовывать характерную конформацию (пространственное расположение атомов в молекуле) — конформацию клеверного листа. Такая конформация молекулы тРНК возникает потому, что в ее структуре имеется значительное количество нуклеотидов (по 4-7 в одном участке), комплементарных друг другу. Внутримолекулярное спаривание таких нуклеотидов за счет образования водородных связей между комплементарными основаниями и приводит к образованию такой структуры. В вершине клеверного листа расположен триплет нуклеотидов, который комплементарен кодону иРНК, кодирующему аминокислоту. Этот триплет отличается у тРНК, переносящих различные аминокислоты, он кодирует определенную аминокислоту, именно ту, которую переносит данная тРНК. Его называют антикодоном .

Антикодон молекулы тРНК и кодон молекулы иРНК

В основании клеверного листа есть участок, в котором связывается аминокислота. Таким образом, получается, что молекула тРНК не только переносит определенную аминокислоту, в ее структуре есть запись о том, что она переносит именно данную аминокислоту, причем эта запись сделана на языке генетического кода.

Как уже говорилось, рибосомы способны связывать иРНК, несущую информацию об аминокислотной последовательности синтезируемого белка, тРНК, несущие аминокислоты, и, наконец, синтезируемую полипептидную цепь. Малая субъединица рибосомы связывает иРНК и тРНК, несущую первую аминокислоту полипептидной цепи (обычно это метионин), после чего происходит связывание большой субъединицы с образованием функционирующей (работающей) рибосомы. Активный центр рибосомы, где образуется пептидная связь между двумя соседними аминокислотами, устроен так, что в нем могут одновременно находиться два соседних кодона (триплета) иРНК. На первом этапе за счет взаимодействия между кодоном и антикодоном происходит связывание тРНК с иРНК. Т.к. антикодон, находящийся на тРНК, и кодон, расположенный на иРНК, комплементарны, между входящими в их состав азотистыми основаниями образуются водородные связи. На втором этапе аналогичным образом осуществляется связывание с соседним кодоном второй молекулы тРНК. Молекулы тРНК в активном центре рибосомы на этом этапе располагаются таким образом, что группа -С=О первого аминокислотного остатка, который связан с первой тРНК, оказывается вблизи от свободной аминогруппы (-NH 2) аминокислотного остатка, входящего в состав второй транспортной тРНК. Таким образом, благодаря взаимодействию кодон-антикодон между последовательно расположенными кодонами иРНК и соответствующими им антикодонами тРНК рядом располагаются именно те аминокислоты, которые последовательно закодированы в иРНК.

Активный центр рибосомы, в котором осуществляется образование пептидной связи между двумя соседними аминокислотами

На следующем этапе при взаимодействии свободной аминогруппы, входящей в состав аминокислотного остатка вновь пришедшей тРНК, с карбоксильной группой аминокислотного остатка первой аминокислоты, между двумя аминокислотами, прикрепленными к соответствующим тРНК, образуется пептидная связь. Реакция осуществляется путем замещения, при этом уходящей группой является молекула первой тРНК. В результате такого замещения удлинившаяся тРНК, несущая уже дипептид, оказывается связанной с рибосомой. Для прохождения данной реакции необходим фермент, который есть в составе большой субъединицы рибосомы.

На последнем этапе пептид, связанный с второй молекулой тРНК, передвигается с участка, в котором в начале цикла была связана тРНК, содержащая аминокислоту, в участок, где связывается тРНК с образующимся пептидом. Одновременно с перемещением синтезирующейся пептидной цепи происходит перемещение рибосомы вдоль иРНК, при этом в ее (рибосомы) активном центре оказывается следующий кодон иРНК, после этого события, описанные выше, повторяются. Синтез белка осуществляется с очень большой скоростью, пептид, состоящий из 100 аминокислот, синтезируется примерно за 1 минуту.

Рибосома продвигается вдоль нитевидной молекулы иРНК по мере того, как происходит сборка полипептидной цепи. На одной молекуле иРНК может одновременно находиться несколько рибосом, и каждая из них осуществляет синтез полипептидной цепи, закодированной этой тРНК, в результате чего формируются полисомы : рибосомы, нанизанные на нить иРНК. Чем дальше рибосома проходит по цепи иРНК, тем более длинный фрагмент молекулы белка будет синтезирован. Синтез белка заканчивается, когда рибосома достигнет конца молекулы иРНК, после этого рибосома с вновь синтезированным белком покидает молекулу иРНК (см. рисунок ниже). Сигнал о том, что синтез полипептидной цепи закончен, подается тремя специальными кодонами, один из которых присутствует в терминальной части молекулы иРНК. Считывание информации с молекулы иРНК возможно только в одном направлении.

Процесс синтеза белка

Только что образованный конец полипептидной цепи еще во время синтеза может связываться со специальными белками шаперонами , которые обеспечат ее правильную укладку, а затем направляется к аппарату Гольджи, откуда белок транспортируется в то место, где он будет работать. Рибосома, которая освободилась от иРНК и синтезированной полипептидной цепи, распадается на субъединицы, после чего большая субъединица, снова может связаться с малой и образовать активную рибосому, способную синтезировать новый (или тот же самый) белок.

Как я рассказывал ранее, любые процессы синтеза, в результате которых из более простых молекул образуются более сложные, осуществляются с затратой энергии. Биосинтез белка — это целая цепь реакций, протекающих с затратой энергии. Так, например, для связывания одной аминокислоты с тРНК необходима энергия двух макроэргических связей молекулы АТФ. Кроме того, при образовании одной пептидной связи используется энергия еще одной макроэргической связи. Таким образом, при образовании одной пептидной связи в молекуле белка затрачивается количество энергии, запасенное в трех макроэргических связях молекул АТФ.